ARIIFAH, Widaad (2026) Karakterisasi Protein Rekombinan Enzim Lakase dari Bakteri Arthrobacter psychrolactophilus. Undergraduate thesis, Fakultas Sains dan Matematika.

	Text 1. HALAMAN JUDUL.pdf Download (259kB)
	Text 2. HALAMAN PENGESAHAN.pdf Download (252kB)
	Text 3. KATA PENGANTAR.pdf Download (232kB)
	Text 4. ABSTRAK.pdf Download (274kB)
	Text 5. ABSTRACT.pdf Download (274kB)
	Text 6. DAFTAR ISI.pdf Download (252kB)
	Text 10. PENDAHULUAN.pdf Download (292kB)
	Text 15. DAFTAR PUSTAKA.pdf Download (281kB)

Abstract

Lakase (EC. 1.10.3.2) merupakan enzim yang mampu mengkatalis oskidasi berbagai
substrat fenolik dan non-fenolik dengan menggunakan oksigen molekuler sebagai
akseptor elektron. Lakase banyak dimanfaatkan dalam bidang dekolorisasi pewarna
tekstil karena reaksi katalitisnya menghasilkan produk samping yang ramah
lingkungan berupa air (H2O). Secara umum, lakase yang dihasilkan dari jamur
memiliki stabilitas termal yang lebih rendah, sedangkan lakase yang dihasilkan dari
bakteri termofil memiliki toleransi yang rendah pada pelarut organik. Enzim lakase
rekombinan dari bakteri ekstremofil Arthrobacter psychrolactophilus yang
diekspresikan secara rekombinan pada Escherchia coli BL21 Star DE3 dipilih untuk
memperoleh produksi enzim dengan jumlah yang tinggi dan meningkatkan
kestabilannya terhadap suhu maupun pelarut organik. Enzim Ap-Lac dikarakterisasi
untuk menentukan parameter aktivitas, stabilitas, kinetika, serta potensi aplikasi.
Karakterisasi dilakukan melalui pengukuran aktivitas enzim pada berbagai pengaruh
pH, suhu, ion logam, pelarut organik, serta uji dekolorisasi pewarna. Penelitian
dilakukan dengan menggunakan metode spektrofotometer dengan substrat 2,2'-azino
bis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) (ABTS). Hasil penelitian menunjukkan
bahwa enzim Ap-Lac memiliki pH optimum pada pH 4 sodium asetat 100 mM dan
stabil pada rentang pH 4 – 9 dengan mempertahankan 92% aktivitasnya. Suhu optimum
enzim lakase berada pada suhu 60oC dengan half-life berturut-turut adalah 462 menit
pada suhu 55oC, 85,5 menit suhu 60oC, dan 15,5 menit suhu 65oC. Aktivitas enzim
mengalami peningkatan hingga 1279% yang ditandai dengan adanya puncak
absorbansi pada serapan panjang gelombang 600 nm setelah dilakukan penambahan 1
mM ion Cu2+. Parameter kinetik enzim Ap-Lac menunjukkan bahwa nilai Km, Kcat,
Kcat/Km berturut-turut adalah 0,55 mM, 1,13 S-1 dan 2 mM-1S-1. Enzim Ap-Lac
memiliki toleransi pelarut organik dengan mempertahankan 70% aktivitasnya pada
konsentrasi 10% metanol. Enzim Ap-Lac menunjukkan kemampuan dekolorisasi yang
tinggi terhadap pewarna antraquinone baik tanpa menggunakan mediator dan
menggunakan mediator ABTS. Temuan menegaskan bahwa enzim Ap-lac memiliki
stabilitas dan performa katalitik yang baik sehingga berpotensi diaplikasikan dalam
bioremediasi limbah industri.
Kata Kunci: Multitembaga, Oksidatif, ABTS, Dekolorisasi

Actions (login required)

View Item