Zettira, Arfaza (2025) Studi Komputasi Interaksi dan Dinamika Molekul Human Serum Albumin (HSA) dengan Polimer Polietersulfon (PES) dan Polivinilpirolidon (PVP). Undergraduate thesis, Fakultas Sains dan Matematika Undip.

	Archive Arfaza Zettira.zip Restricted to Repository staff only Download (5MB) | Request a copy
	Text 01. Cover.pdf Download (135kB)
	Text 04. Daftar Isi.pdf Download (252kB)
	Text 10. Abstrak.pdf Download (221kB)
	Text 11. Abstract.pdf Download (218kB)
	Text 12. Bab 1.pdf Download (253kB)

Abstract

Penyakit gagal ginjal kronis merupakan penyebab kematian tertinggi ke-9
menurut WHO. Sebagian besar pasien menjalani hemodialisis sebagai terapi medis
pengganti ginjal. Aspek penting dalam efektivitas hemodialisis adalah
biokompatibilitas membran dialisis dalam hal interaksi membran tersebut dengan
protein plasma darah. Sebagian besar protein plasma darah adalah HSA yang
memiliki kemampuan adsorpsi terhadap permukaan sintetis, termasuk membran
dialisis. Hal ini dapat mengubah struktur konformasi dan fungsi HSA dalam darah.
Polimer PES umum digunakan sebagai bahan membran dialisis karena memiliki
kekuatan mekanik yang tinggi namun bersifat hidrofobik sehingga sangat rentan
terhadap adsorpsi protein. Polimer PVP jarang digunakan namun bersifat hidrofilik
yang diprediksikan akan mampu mencegah terjadinya adsorpsi protein HSA.
Penelitian ini bertujuan untuk menentukan pengaruh jarak interaksi dan energi
interaksi terhadap kompleks HSA…PES dan HSA…PVP, menentukan kestabilan
kompleks selama 50 ns.
Protein HSA digunakan sebagai reseptor dan polimer PES 10 serta polimer
PVP 15 monomer sebagai ligan. Interaksi kompleks HSA...PES dan HSA...PVP
dihitung secara in silico menggunakan metode mekanika molekul dan melalui dua
tahap yakni molecular docking dan MD menggunakan perangkat lunak YASARA
selama 50 ns. Data perhitungan yang dihasilkan berupa nilai energi interaksi, jarak
interaksi, total energi potensial, RMSD, Rg, energi bebas ikatan (Gbind) dan
perubahan interaksi reseptor-ligan selama simulasi.
Energi interaksi kompleks HSA...PES sebesar -39,02 kJ/mol membentuk 12
ikatan hidrogen (2,10–4,07 Å) dan 17 interaksi hidrofobik (4,25–5,55 Å),
sedangkan energi interaksi kompleks HSA...PVP sebesar -38,97 kJ/mol membentuk
6 ikatan hidrogen (2,19–3,98 Å) dan 7 interaksi hidrofobik (4,15–5,09 Å).
Kompleks HSA...PES membentuk lebih banyak interaksi daripada kompleks
HSA...PVP sehingga memungkinkan terjadinya perubahan strukur konformasi
protein HSA yang menyebabkan gangguan pada fungsi HSA. Kompleks
HSA...PES memiliki total energi potensial sebesar -298,64104 kJ/mol, nilai
RMSD sebesar 5,66 Å dan Rg sebesar 3,56 Å. Kompleks HSA...PVP memiliki total
energi potensial sebesar -299,43104 kJ/mol, nilai RMSD sebesar 3,95 Å dan Rg
sebesar 3,55 Å. Kompleks HSA...PVP lebih stabil secara keseluruhan karena
memiliki nilai total energi potensial, RMSD dan Rg yang lebih rendah daripada
kompleks HSA...PES. Data perubahan sudut dihedral pada struktur sekunder
masing-masing kompleks, PVP lebih mampu untuk menjaga kestabilan struktur
sekunder protein HSA.

Actions (login required)

View Item